Treonina

Qué es la treonina

Químicamente, la treonina es el ácido α-amino-β-hidroxibutírico (fórmula C4H9NO3): un grupo amino y un grupo carboxilo, comunes a todos los aminoácidos, junto a una cadena lateral con un grupo hidroxilo y un metilo. Esa cadena lateral la sitúa, junto a la serina, en el pequeño grupo de aminoácidos hidroxilados. La serina tiene un solo carbono con actividad óptica; la treonina tiene dos, lo que le da cuatro formas estereoisómeras posibles, de las que solo una, la L-treonina, aparece de forma natural en las proteínas.

El nombre no tiene relación con ningún hallazgo anatómico ni con ningún investigador: se eligió por analogía química. Cuando se determinó su configuración espacial, en 1936, se comprobó que coincidía con la de la D-treosa, un monosacárido de cuatro carbonos, y de ahí tomó su nombre el aminoácido, no al revés.

El último aminoácido común en descubrirse

El bioquímico estadounidense William Cumming Rose, de la Universidad de Illinois, llevaba años alimentando ratas con mezclas de aminoácidos purificados para determinar cuáles eran indispensables en la dieta. En 1931 comprobó que una combinación de diecinueve aminoácidos conocidos no bastaba para sostener el crecimiento normal de los animales: faltaba algo. Ese algo lo aislaron e identificaron Robert McCoy, Curtis Meyer y el propio Rose en 1935, en un trabajo publicado en el Journal of Biological Chemistry. Con la treonina, quedaban completos los veinte aminoácidos que hoy se consideran los componentes universales de las proteínas.

El mérito de Rose no se limitó al descubrimiento puntual. En las dos décadas siguientes cuantificó los requerimientos dietéticos de cada aminoácido y distinguió los que son absolutamente indispensables de los que solo resultan necesarios para un crecimiento óptimo, un trabajo que sentó las bases de la nutrición proteica moderna. Merece una precisión: en 1926, casi diez años antes, los investigadores británicos Samuel Schryver y H. W. Buston ya habían aislado la treonina a partir de proteína de avena, aunque sin culminar su caracterización química completa; por eso el crédito del descubrimiento recae convencionalmente en Rose y su equipo.

Biosíntesis: por qué el organismo humano no puede fabricarla

Bacterias y plantas fabrican treonina a partir del ácido aspártico, en una ruta metabólica de varios pasos que pasa por un intermediario llamado homoserina. Los animales, incluido el ser humano, carecen de esa maquinaria enzimática completa. De ahí que la treonina figure entre los aminoácidos esenciales, término que en bioquímica no alude a su importancia funcional, sino en sentido estricto a la incapacidad del organismo para sintetizarla.

Su degradación tampoco sigue el patrón habitual. La mayoría de los aminoácidos pierden primero el grupo amino por transaminación; la treonina, en cambio, se metaboliza sobre todo a través de vías propias, catalizadas por enzimas específicas como la treonina deshidratasa y la treonina deshidrogenasa. Es una peculiaridad bioquímica, no una excepción menor: la sitúa aparte de la glicina y del resto de aminoácidos con los que comparte, en otros aspectos, buena parte de su química.

Preguntas frecuentes

¿Por qué se llama treonina?

Por semejanza estructural con la treosa, un azúcar de cuatro carbonos. Cuando Curtis Meyer determinó en 1936 la configuración espacial exacta del aminoácido, comprobó que coincidía con la de la D-treosa, y ese parecido dio nombre a la treonina.

¿Quién descubrió la treonina?

William Cumming Rose, con sus colaboradores Robert McCoy y Curtis Meyer, la aislaron e identificaron en 1935 en la Universidad de Illinois. Con ella se completó la lista de los veinte aminoácidos proteinogénicos comunes.

¿El cuerpo humano puede fabricar treonina?

No. A diferencia de las bacterias y las plantas, que la sintetizan a partir del ácido aspártico, el ser humano carece de esa ruta metabólica completa, de modo que depende por entero del aporte externo.

¿Qué diferencia a la treonina de la serina?

Ambas son aminoácidos hidroxilados, pero la treonina tiene un carbono adicional con actividad óptica en su cadena lateral. Esa diferencia estructural le confiere cuatro estereoisómeros posibles, frente a los dos de la serina.

Referencias

1. Simoni RD, Hill RL, Vaughan M. The Discovery of the Amino Acid Threonine: the Work of William C. Rose. Journal of Biological Chemistry.
2. Carter HE, Coon MJ. William Cumming Rose, 1887-1985. Biographical Memoirs, National Academy of Sciences.
3. Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes (KEGG). Glycine, serine and threonine metabolism.
4. Chemtymology. Threonine, Threose, and Erythrose.