Inmunoglobulina M

Proteína plasmática que comprende el 5-10% del total de las inmunoglobulinas (v.) séricas. Tiene una estructura pentamérica compuesta por cinco monómeros (formado cada uno de ellos por cuatro cadenas), unidos por puentes disulfuro y por la cadena J. De este modo, presenta diez sitios teóricos de unión al antígeno, que, en realidad, suelen reducirse a cinco. Su peso molecular total es de 900 kD.

Dado su gran tamaño, se encuentra confinada en el espacio intravascular. Es la inmunoglobulina más eficiente en la fijación de complemento, pudiendo activar la vía clásica con un único pentamero.

En su forma monomérica se encuentra, junto a la IgD, en la membrana de los linfocitos B, sirviendo como receptor para el antígeno. Es particularmente importante en la inmunidad contra antígenos polisacáridos bacterianos. Promueve la fagocitosis y, por su acción activadora del complemento, bacteriólisis.